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- Proteínas
(polipeptídeos): são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo
encadeamento de aminoácidos, representam 50 a 80% do peso seco da célula.
Obs.: - proteínas são polímeros de aminoácidos. Existem ligações
peptídicas.
- os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das
proteínas.
- polímeros são macromoléculas formadas pela união de
várias moléculas menores denominadas monômeros.
- o peso molecular vai de 6.000 a 2.800.000. Peso de uma
aminoácido = 32.
a) Classificação das proteínas
- Holoproteínas: proteínas simples, formadas por
apenas aminoácidos.
Ex.: - Albuminas: presente no sangue, solúvel
em água.
- Globulinas: encontradas nos anticorpos e no
fibrinogênio. Solúvel em água salgada.
- Escleroproteínas ou fibrosas: exclusiva dos animais,
insolúveis na maioria dos solventes orgânicos. Exemplos de fibrosas:
* Colágeno: presente nos tendões, nos ossos e
cartilagens.
* Queratina ou Ceratina: papel de
impermeabilização da pele, presente tb nas unhas.
- Hetero-proteínas: proteínas conjugadas,
formada por aminoácidos e mais outro componente não protéico. Exemplos:
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Proteínas Conjugadas |
Grupo
Prostético |
Exemplo |
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Cromoproteínas |
Pigmento |
Hemoglobina, hemocianina,
citocromos |
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Fosfoproteínas |
Ácido fosfórico |
Caseína (leite) |
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Glicoproteínas |
Carboidrato |
Mucina (muco) |
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Lipoproteínas |
Lipídio |
Na membrana celular e no
vitelo dos ovos |
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Nucleoproteínas |
Ácido nucleíco |
Ribonucleoproteínas e
desoxirribonucleoproteínas |
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b) Características:
- Natureza macromolecular: não passam pela membrana
plasmática, alto peso molecular.
- Natureza anfotera: o melhor Sistema Tampão do organismo.
- Estrutura das Proteínas:
- Primária: seqüência de aminoácidos unidos
através das ligações peptídicas.
- Secundária: dada por dobras na cadeia (a -
hélice), que são estabilizadas, por pontes de H.
- Terciária: ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento,
surgem, então, as pontes de dissulfeto, para estabilizar este enrolamento.
Quando a forma da proteína é alterada, ela torna-se inativa. Esse processo chama-se
desnaturação e pode ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros
fatores. A desnaturação geralmente é irreversível e consiste na quebra das estruturas
secundárias e terciárias. Uma proteína difere de outra:
- Pelo número de aminoácidos em sua moléculas
- Pelo tipo de aminoácidos
- Pela seqüência de aminoácidos em sua molécula
- Pelo formato da molécula
- Funções das proteínas:
- Função estrutural
: participam da estrutura dos tecidos
- Função enzimática
: as enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das
reações biológicas. Ex.: lipases
- Função hormonal
: os hormônios estimulam ou inibem a atividade de certos órgãos.
Ex.: insulina.
- Função de defesa
: os anticorpos são produzidos por certas células do corpo a
partir de proteínas denominadas gamaglobulinas.
- Função nutritiva
: as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os
essenciais requeridos pelo homem e outros animais.
- Coagulação sangüínea
: coagulação. Ex.: fibrinogênio, globulinas
anti-hemofílicas, etc.
- Transporte
: hemoglobina. Transporte de gases no sangue.
 - Enzimas: atuam como biocatalizador de diversas reações químicas no
organismo.
- Catalisadores: são substâncias, que quando presentes, facilitam a
ocorrência de uma reação química.
- Substratos: são os compostos sobre os quais as enzimas atuam.
As enzimas aceleram as reações biológicas.
Cada reação química necessita de uma certa energia de ativação
(Ea) para ocorrer. As enzimas atuam sobre um substrato específico, diminuindo a (Ea)
necessária para que a reação inicie.
- Características da reação enzimática:
- É específica – cada enzima age sobre um substrato
específico. Funciona como chave e fechadura. O local da enzima, onde o substrato se
encaixa, denomina-se centro ativo.
- É reversível – uma mesma enzima que transforma um
substrato no produto, também transforma o produto e o substrato.
- A enzima não se gasta – uma mesma enzima pode catalisar
uma mesma reação química n vezes, pois que ela não faz parte do produto.
- Nomenclatura das enzimas
: nome do substrato + o sufixo ase. Ex.: lactose
– lactase; sacarose – sacarase; amido – amilase; ácidos nucleicos –
nuclease.
- Localização das enzimas:
- Endoenzimas – atuam no interior das células. Ex.:
enzimas da cadeia respiratória.
- Exoenzimas – aquelas que atuam fora das células. Ex.:
enzimas do suco gástrico.
- Fatores que modificam a velocidade das reações enzimáticas:
- Temperatura: cada enzima atua melhor em uma dada
temperatura que chamamos de ótima. À medida que a temperatura aumenta, a atividade
enzimática cresce e quando ela se eleva acima de 45o C produz-se a
desnaturação enzimática. A atividade catalítica da proteína enzimática diminui e a
velocidade da reação decresce. Em temperaturas elevadas, provoca a deformação de suas
moléculas e impede o encaixe no substrato e as reações não podem mais ser catalisadas.
- pH – as modificações no pH do meio modificarão suas
propriedades catalíticas. O valor do pH pode variar de enzima para enzima. O pH máximo
da pepsina é 2,5; o da tripsina é 9; outras funcionam com 7.
- Concentração de substrato – quanto maior a
concentração do substrato, maior será a velocidade da reação enzimática para uma
mesma concentração.
Ponto de saturação: é quando cada enzima já está ocupada por um
substrato.
- Ativadores e Inibidores enzimáticos – existem
substâncias cuja presença ativa ou inibe a enzima.
- Tipos de Inibição enzimática:
- Inibição competitiva (reversível): certas substâncias
competem com o substrato, pelo centro ativo de uma mesma enzima, por possuírem uma
semelhança esteoroquímica com o substrato. Ex.: inibição provocada pela SULFA que
compete com o PABA, pelo centro ativo de uma enzima.
- Inibição não competitiva (irreversível): o inibidor se
combina com um grupo químico da superfície da enzima (diferente do centro ativo). Esta
reação, por modificar a estrutura da enzima, dificulta sua união com o substrato. Não
possuem nenhuma semelhança com o mesmo. Ex.: os cianetos atuam sobre as enzimas
respiratórias, levando o ser a morte.
- Inibição Alostérica (Reversível): é uma inibição
temporária da primeira enzima de uma cadeia enzimática, pelo produto da última das
enzimas desta cadeia. Funciona como Feed Back (autocontrole).
- Inibição por Excesso de Substrato: quando existe uma
concentração excessiva do substrato a reação pode ser inibida, pois dois ou mais
substratos podem tentar encaixar numa mesma enzima e consequentemente não haverá
reação.
- Proteínas Especiais (anticorpos):
os anticorpos são proteínas que têm função
de defesa contra agentes considerados estranhos ao organismo. O alvo dos anticorpos são
os antígenos. O anticorpo produzido atuará somente sobre o antígeno que determinou sua
produção. A reação antígeno-anticorpo é específica. Tipos de imunidades:
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Natural |
Artificial |
Imunidade Ativa |
Ocorre quando o organismo
produz anticorpos após receber os antígenos naturalmente de alguém contaminado. |
Ocorre quando o organismo
produz anticorpos após receber antígenos artificialmente por meio de vacina. Confere
imunidade definitiva. |
Imunidade Passiva |
Ocorre quando o organismo
recebe anticorpos da mãe por meio do leite-materno ou via placenta. |
Ocorre quando o organismo
recebe anticorpos produzidos artificialmente por meio de soro. |
 * Vacinas: contém antígenos, para
prevenção (profilaxia).
* Soro: contém anticorpos, para tratamento.
Quando se inocula pela primeira vez um indivíduo sadio, ele recebe uma
certa quantidade de antígenos e começa a produzir anticorpos para acabar com aqueles
antígenos. Quando ele é inoculado pela segunda vez, a resposta imunológica será muito
mais rápida, e a produção de anticorpos será maior.
- Glicídios: são chamados de açucares. Este termo só se
refere apenas aos glicídios de estrutura cristalina e sabor doce, como a glicose e a
sacarose. São sinônimos: carboidratos, hidratos de carbono, glúcides. Os carboidratos
podem ser poliidroxialdeídos (apresentam um agrupamento aldeído) e poliidroxicetona
(apresentam uma agrupamento cetona).
- Classificação:
- Monossacarídeos ou OSES: são os carboidratos que
apresentam as menores moléculas. Obedecem à fórmula geral , onde n varia de 3 a
6. Ex.: glicose (hexose), frutose ou levulose (hexose), galactose (hexose), ribose
(pentose) desoxirribose (pentose).
 - Oligossacarídeos: são carboidratos formados a partir
da reunião de dois a dez monossacarídeos. Os mais importantes são os dissacarídeos.
Quando os monossacarídeos se fundem, há perda de uma molécula de água e a ligação se
estabelece entre eles é denominada ligação glicosídica. Dissacarídeos mais
importantes:
- Maltose (glicose + glicose): açúcar do Malte.
- Lactose (glicose + galactose): açúcar do leite.
- Sacarose (glicose + frutose): açúcar da cana e da beterraba
(açúcar comum)
- Polissacarídeos: são formados por vários monossacarídeos
unidos entre si por ligações glicosídicas. Eles podem ser divididos em:
- Homopolissacarídeos: aqueles formados por um só tipo de
monossacarídeo.
- Heteropolissacarídeos: apresentam na sua constituição
monossacarídeos diferentes.
- Principais polissacarídeos:
- Celulose – encontrada apenas nos vegetais, constitui a parede
celular.
- Quitina – encontrada no esqueleto de animais artrópodes.
- Amido ou Amilo – tem função de reserva. Encontrado nas
raízes, nas sementes (exceto a soja), cenoura, mandioca, caules tubérculos (batatinha).
- Glicogênio – encontrado nos fungos. Nos animais sendo
substância de reserva.
- Função dos Glicídios:
a) É o principal
combustível das células |
d) Reserva energética |
b) Plástica ou estrutural |
e) Entram na construção
dos ácidos nucleicos |
c) Anti-coagulante (Ex.:
heparina) |
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